Bilgi

Aminoasil-tRNA sentetaz farklı tRNA'ları nasıl tanır?

Aminoasil-tRNA sentetaz farklı tRNA'ları nasıl tanır?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Her amino asit için bir tane olmak üzere yaklaşık 20 aminoasil-tRNA sentetaz vardır. Her aminoasil-tRNA sentetaz, belirli bir amino asidi tanıyan bir bağlanma bölgesine ve tRNA'nın alıcı gövdesi ve/veya antikodon döngüsündeki benzersiz kimlik bölgeleri aracılığıyla belirli bir tRNA'yı tanıyan diğer bağlanma alanlarına sahiptir.

Aynı amino asit için farklı tRNA'lar olduğunda, belirli bir amino asidi tanıyan aminoasil-tRNA sentetazının da o amino asitle yüklenebilen tRNA setini tanır. Tüm tRNA'ların farklı antikodonları olduğu göz önüne alındığında, enzim yukarıda belirtilen görevi nasıl başarır?


Cevabı sorunuzda veriyorsunuz:

tRNA'nın alıcı gövdesi ve/veya antikodon döngüsündeki benzersiz kimlik siteleri aracılığıyla belirli bir tRNA'yı tanıyan bağlanma alanları.

Buradaki nokta, farklı antikodonlara sahip tRNA'ları tanıyan aminoasil-tRNA sentetazlarının, herhangi bir kısmi kodon tanımayı, başka yerlerdeki ortak özelliklerin, özellikle antikodon döngüsünün tanınmasıyla tamamlaması gerektiğidir. Ne yazık ki bu durum vaka bazında gelişti ve başvurulabilecek basit bir 'kod' yok.

Böylece, Berg ve diğerleri (Bölüm 29), treonil-tRNA sentetazını tartışırken şunu yazın (vurgularım):

Beklendiği gibi, CCA kolu treonil adenilattan treonini kabul etmek için iyi konumlandırıldığı çinko içeren aktivasyon bölgesine uzanır. Enzim, yalnızca tRNA'nın alıcı sapı ile değil, aynı zamanda antikodon döngüsü. Antikodon döngüsü ile etkileşimler özellikle açıklayıcıdır. Antikodonun CGU dizisi içindeki bazların her biri, enzimle hidrojen bağlarına katılır; G ve U'nun yer aldığı alanlar daha önemli görünüyor çünkü C, asilasyon verimliliği kaybı olmadan G veya U ile değiştirilebilir.

Thr için dört kodon ACN'dir, dolayısıyla bu durumda tanıma iki baz antikodonun tüm tRNA'larını tanımlayacaktır.

Berg'den bir diyagram ve diğerleri treonin tRNA-sentazındaki çoklu etkileşimleri gösteren aşağıda gösterilmiştir.


Aminoasil-tRNA Sentetazlar. Aminoasil-tRNA sentetazları, amino asitlerin kognat tRNA izoalıcı setlerine kovalent bağlanmasını katalize eder. Protein sentezi sırasında aslına uygunluğu sağlamak için bazı sentetazlar amino asit düzenleme işlevini de yerine getirir.

Bir ribozom, bir “CGC” tRNA'sını “GCG” kodonu ile eşleştirdiğinde, tRNA tarafından taşınan bir alanin bulmayı bekler. Bu enzimler, her tRNA'yı uygun amino asitle yükler, böylece her tRNA'nın DNA'nın genetik kodundan proteinlerin amino asit koduna doğru çeviri yapmasına izin verir.


Aminoasil-tRNA sentetazları tarafından tRNA'ların tanınması

tRNA'ların aynı kökenli aminoasil-tRNA sentetazları (aaRS) tarafından tanınmasından sorumlu moleküler mekanizmalara ilişkin mevcut anlayışımız, esas olarak üç bilgi kaynağına dayanmaktadır: 1) in vivo ve in vitro yaklaşımlar kullanılarak tRNA kimlik belirleyicilerinin karakterizasyonu, 2) birincil dizi analizinden sentezlerin sınıflandırılması: aaRS, ATP bağlanma alanlarının uzaysal yapısına göre iki sınıfa ayrılabilir ve 3) kristalografik araştırmaların ve çözüm çalışmalarının yapısal sonuçları. Her sınıftan biri olan üç aaRS ve iki kompleksin kristal yapıları atomik çözünürlükle bilinir. tRNA tanımanın iki yapısal bileşeni vardır. Alıcı uç ve aktif bölge alanı arasındaki etkileşim, sınıfa özgüdür ve GlnRS-tRNA(Gln) ve AspRS-tRNA(Asp) komplekslerinin kristal yapılarında gözlemlenen sapın bağlanma modu, ilgili sınıflarına genelleştirilebilir. tRNA molekülünün diğer bölümlerinde bulunan kimlik belirleyicileri, enzimin farklı alanları tarafından çözülür. Bu protein modülleri, büyük bir yapısal çeşitlilik sergiler. Tanıma süreci daha sonra sisteme veya alt gruba özeldir.


Aminoasil-tRNA sentetazları

Aminoasil-tRNA sentetazları, protein sentezinde kritik bir rol oynayan, mRNA'ları genetik koda göre çözmek için tRNA'ları aynı kökenli amino asitleriyle eşleştiren, temel ve evrensel olarak dağıtılmış bir enzim ailesidir. Sentetazlar, hem yüksek doğrulukta aynı kökenli substrat tanıma hem de aynı kökenli olmayan ürünlerin sıkı düzeltme okumasını kullanarak genetik kodun doğru çevirisini sağlamaya yardımcı olur. Sentetazların kalite kontrol mekanizmalarındaki değişiklikler genellikle hücresel canlılığa zarar verirken, son çalışmalar bazı durumlarda bu tür değişikliklerin stres koşullarına uyumu kolaylaştırdığını öne sürüyor. Çevirideki merkezi rollerinin ötesinde, sentezler, sağlık ve hastalıkta geniş kapsamlı sonuçları olan, artan sayıda başka hücresel süreçte kilit oyuncular olarak ortaya çıkıyor. Sentetazların biyokimyasal çok yönlülüğü, genetik kodu genişletme çabalarında da çok önemli olduğunu kanıtlamış, sentetik ve doğal biyolojide aminoasil-tRNA sentetaz ailesinin geniş kapsamlı rollerini daha da vurgulamıştır.

Anahtar Kelimeler: aminoasil-tRNA, protein translasyon tRNA'sını sentezler.

© 2020 Rubio Gomez ve Ibba RNA Derneği için Cold Spring Harbor Laboratory Press tarafından yayınlanmıştır.


Protein Katlama, Modifikasyon ve Hedefleme

Translasyon sırasında ve sonrasında, tek tek amino asitler kimyasal olarak modifiye edilebilir, sinyal dizileri eklenebilir ve yeni protein, intramoleküler etkileşimlerin bir sonucu olarak farklı bir üç boyutlu yapıya "katlanabilir". Bir sinyal dizisi, bir proteini belirli bir hücresel bölmeye yönlendiren kısa bir amino asit kuyruğudur. Proteinin amino ucundaki veya karboksil ucundaki bu diziler, proteinin nihai hedefine giden "tren bileti" olarak düşünülebilir. Diğer hücresel faktörler, her bir sinyal dizisini tanır ve proteinin sitoplazmadan doğru bölmesine taşınmasına yardımcı olur. Örneğin, amino ucundaki belirli bir dizi, bir proteini mitokondriye veya kloroplastlara (bitkilerde) yönlendirecektir. Protein hücresel hedefine ulaştığında, sinyal dizisi genellikle kırpılır.

Birçok protein kendiliğinden katlanır, ancak bazı proteinler, karmaşık katlanma işlemi sırasında bir araya gelmelerini önlemek için şaperon adı verilen yardımcı moleküllere ihtiyaç duyar. Bir protein, karşılık gelen mRNA'sı tarafından uygun şekilde belirtilse bile, anormal sıcaklık veya pH koşulları onun doğru şekilde katlanmasını engelliyorsa, tamamen işlevsiz bir şekil alabilir.


Beebe, K., Ribas De Pouplana, L. & Schimmel, P. Bir sınıf II tRNA sentetaz ile tRNA'ya bağlı düzenlemenin açıklanması ve hücre canlılığı için önemi. EMBO J. 22, 668–675 (2003)

Doring, V. et al. Amino asit setinin büyütülmesi Escherichia koli valin kodlama yolunun infiltrasyonu ile. Bilim 292, 501–504 (2001)

Lee, J.W. ve ark. Düzenleme-kusurlu tRNA sentetaz, protein yanlış katlanmasına ve nörodejenerasyona neden olur. Doğa 443, 50–55 (2006)

Nangle, L.A., De Crecy Lagard, V., Doring, V. & Schimmel, P. Genetik kod belirsizliği. Mutant tRNA sentetazlarındaki düzenleme kusurlarının ciddiyeti ile ilgili hücre canlılığı. J. Biol. Kimya 277, 45729–45733 (2002)

Nangle, L.A., Motta, C.M. & Schimmel, P. Memeli hücrelerinde bir düzenleme kusurundan kaynaklanan yanlış çevirinin global etkileri. Kimya Biol. 13, 1091–1100 (2006)

Hou, Y.M. & Schimmel, P. Basit bir yapısal özellik, bir transfer RNA'sının kimliğinin ana belirleyicisidir. Doğa 333, 140–145 (1988)

Hou, Y.M. & Schimmel, P. Bir transfer RNA'sının kimliği için ana belirleyicinin evrimde korunduğuna dair kanıt. biyokimya 28, 6800–6804 (1989)

McClain, W. H. & Foss, K. Bir "değişken cep" içindeki nükleotidleri değiştirerek bir transfer RNA'sının alıcı kimliğini değiştirmek. Bilim 241, 1804–1807 (1988)

Swairjo, M.A. ve ark. Alanyl-tRNA sentetaz kristal yapısı ve alıcı-kök tanıma için tasarım. Mol. Hücre 13, 829–841 (2004)

Ahel, I., Korencic, D., Ibba, M. & Soll, D. Yanlış yüklenmiş tRNA'ların trans-düzenlenmesi. Proc. Natl Acad. bilim Amerika Birleşik Devletleri 100, 15422–15427 (2003)

An, S. & Musier-Forsyth, K. Cys-tRNAPro'nun Trans-editing by Haemophilus influenzae YbaK proteini. J. Biol. Kimya 279, 42359–42362 (2004)

An, S. & Musier-Forsyth, K. Cys-tRNA Pro düzenleme Haemophilus influenzae YbaK, yeni bir synthetasėYbaK tRNA üçlü kompleksi aracılığıyla. J. Biol. Kimya 280, 34465–34472 (2005)

Pauling, L. Festschrift kürk Prof. Dr. Arthur Stoll 597-602 (Birkhauser, Basel, 1957)

Tsui, W.C. & Fersht, A.R. Alanil-tRNA sentetazını kullanarak amino asit seçimi ilkelerini araştırmak. Escherichia koli . Nükleik Asitler Araş. 9, 4627–4637 (1981)

Putney, S.D. et al. Büyük bir aminoasil-tRNA sentetazının birincil yapısı. Bilim 213, 1497–1501 (1981)

Jasin, M., Regan, L. & Schimmel, P. Bir aminoasil tRNA sentetaz dizisi boyunca fonksiyonel alanların modüler düzenlemesi. Doğa 306, 441–447 (1983)

Cusack, S. et al. X-ışını analizi ile ortaya çıkan ikinci bir sentetaz yapısı sınıfı Escherichia koli 2.5 A'da seril-tRNA sentetaz. Doğa 347, 249–255 (1990)

Ruff, M. et al. Sınıf II aminoasil transfer RNA sentetazları: tRNA(Asp) ile kompleks haline getirilmiş maya aspartil-tRNA sentetazının kristal yapısı. Bilim 252, 1682–1689 (1991)

Dock-Bregeon, A. ve ark. Treonil-tRNA sentetazında RNA aracılı düzenlemeyi aktarın. Çifte ayrımcılık problemine sınıf II çözümü. Hücre 103, 877–884 (2000)

Sankaranarayanan, R. et al. Treonil-tRNA sentetaz tarafından çinko iyonu aracılı amino asit ayrımı. Doğa Yapısı. Biol. 7, 461–465 (2000)

Karkhanis, V.A., Boniecki, M.T., Poruri, K. & Martinis, S.A. Maya mitokondrilerinde lösil-tRNA sentetaz CP1-splicing domain'inde uygulanabilir bir amino asit düzenleme aktivitesi gerekli değildir. J. Biol. Kimya 281, 33217–33225 (2006)

Roy, H., Ling, J., Irnov, M. & Ibba, M. Transfer sonrası düzenleme laboratuvar ortamında ve canlıda fenilalanil-tRNA sentetazın β alt birimi tarafından. EMBO J. 23, 4639–4648 (2004)

Schimmel, P. & Ribas de Pouplana, L. Düzenleme işlevleri ve genetik kodla ilgili olarak iki tRNA sentetaz sınıfının oluşumu. Soğuk Bahar Harb. semptom. miktar. Biol. 66, 161–166 (2001)

Regan, L., Bowie, J. & Schimmel, P. Bir enzim tarafından RNA tanıması için gerekli olan polipeptit dizileri. Bilim 235, 1651–1653 (1987)

Fukunaga, R. & Yokoyama, S. AlaX-M trans-editing enziminin yapısı pirokok horikoshii . Acta Crystallogr. NS 63, 390–400 (2007)

Sokabe, M. ve ark. Düzenleme alanında alanin ayrımcılığının moleküler temeli. Proc. Natl Acad. bilim Amerika Birleşik Devletleri 102, 11669–11674 (2005)

Waas, W.F. & Schimmel, P. tRNA sentetaz yönlendirmeli proton transferinin yanlış çeviriyi durdurduğuna dair kanıt. biyokimya 46, 12062–12070 (2007)

Beebe, K., Merriman, E. & Schimmel, P. Yanlış yüklenmiş bir amino asidi düzenlemek için yapıya özgü tRNA belirleyicileri. J. Biol. Kimya 278, 45056–45061 (2003)

Beebe, K. ve ark. Çoklu aminoasil transfer RNA sentetaz aktivitelerini izleyen, artan test çıktısı için evrensel bir plaka formatı. Anal. Biyokimya. 368, 111–121 (2007)


MALZEMELER VE YÖNTEMLER

Sistein-tRNA Sentetaz enzimleri.

NS E. koli enzim, geni plazmit pYM107 (14) içinde barındıran aşırı üretici soy pYM107/JM109'dan saflaştırıldı. maya enzimi Saccharomyces cerevisiae proteaz eksikliği olan BJ3501 suşundan (MATa, pep4∷H1543, prb1-D1.6R, his3-D200, ura 3-52, can1) hücre özütünün bir Sepharose (Pharmacia) CL-6B DEAE reçinesinden geçirilmesiyle kısmen saflaştırıldı ve enzimi 0–0.5 M NaCl gradyanı (13) ile ayrıştırarak. İnsan enzimi ayrıca, kültürlenmiş HeLa hücresinden (5 g) hücre özütünün, maya enzimi için tarif edilene benzer bir prosedürle bir Sepharose CL-6B reçinesinden geçirilmesiyle kısmen saflaştırıldı. Ek olarak, insan enziminin M1 ila R618 kalıntılarını kodlayan ve D619 ila Q750 kalıntılarını silen C-terminali kesilmiş bir formu için cDNA elde ettik. Çok dizili bir hizalamada gösterildiği gibi insan enziminin silinen parçası (D619 ila Q750), ökaryotik sistein-tRNA sentetazlarına özgü bir C-terminal uzantısını temsil eder. Kesilmiş enzim için cDNA, insan tarafından eksprese edilen bir dizi etiketinin homolojisine dayalı olarak Variagenics (Cambridge, MA) tarafından klonlandı. E. koli enzim (28) ve plazmid pTrx-Fus (Invitrogen) içinde bakteriyel tioredoksin geninin arkasında kaynaşmıştır. Füzyon proteini, hücre özütünün bir MonoQ (hızlı protein sıvı kromatografisi) (Pharmacia) reçinesinden geçirilmesiyle kısmen saflaştırıldı ve 0-0,5 N NaCl gradyanı ile ayrıştırıldı. Füzyonun enterokinaz ile bölünmesi, kesilmiş enzimi serbest bıraktı. Füzyonlu veya füzyonsuz budanmış enzim, aminoasilasyon kinetiğinde benzer şekilde davrandığından (3 kattan fazla olmayan bir kkedi/Km, yayınlanmamış gözlemler), kesilmiş enzimin kaynağı olarak füzyon proteinini kullandık. Biyokimyasal analiz, kesilmiş enzimin benzer nispi değerlere sahip olduğunu gösterdi. kkedi/Km HeLa hücre ekstraktından elde edilen tam uzunluktaki enzim olarak değerler.

Sistein ile tRNA'ların ve Mikrohelislerin aminoasilasyonu.

Aminoasilasyon koşulları tarif edildiği gibiydi (23-25). tRNA'ların konsantrasyonları 0,5 ila 100 μM arasında değişirken, mikrohelisler için olanlar 10 ila 200 μM arasında değişmiştir. Tüm tRNA'lar, T7 transkriptleri olarak hazırlandı ve mutasyonlar, plazmit pTFMa'da (pUC18'in bir türevi) tRNA genine bölgeye yönelik mutajenez yoluyla dahil edildi. Mikrohelisler, tek iplikli bir DNA şablonuna (29) dayanan bir primerden T7 transkripsiyonu ile yapılmıştır. Mikrohelislerdeki mutasyonlar, DNA şablonlarının istenen ikamelerle sentezlenmesiyle tanıtıldı.

TRNA'ların Kimyasal Modifikasyonları.

tRNA'ların dimetil sülfat (DMS) ve ketoksal ile modifikasyonu için koşullar tarif edildiği gibiydi (23-25). DMS modifikasyonunun tespiti için, tRNA'lar 3' ucunda etiketlendi ve modifikasyon bölgeleri anilin kesilmesi ile tanımlandı. Ketoksal modifikasyonun tespiti için, modifikasyon bölgelerini belirlemek için ters transkriptazlı primer uzatma (5' etiketli primer) kullanıldı.


Aminoasil-tRNA sentetaz farklı tRNA'ları nasıl tanır? - Biyoloji

Genetik kod dejeneredir. Yani birçok amino asit birden fazla kodon tarafından kodlanır. Örneğin, CCU, CCA, CCC ve CCG'nin tümü prolin kodlar. Bu vakaların bazılarında farklı tRNA'lar farklı kodonları tanır, ancak bazı tRNA'lar birkaç farklı kodonu tanır. Crick, antikodonun 5' ucundaki bazın, kodonun 3' ucundaki birkaç bazla hidrojen bağları oluşturmasına izin vererek, diğer iki baz geçişi kadar katı baz eşleşme gereksinimlerine sahip olmadığını öne sürdü [Crick, 1966 ]. Bu, özellikle antikodonun 5' ucundaki baz inozin (kısaltılmış I) olduğunda doğrudur, özellikle "titreşimlidir". (tRNA'ların normalde DNA'da veya diğer RNA'larda bulunmayan bir dizi olağandışı baz içerdiğini hatırlayın.) Standart baz eşleştirme kurallarının aksine, bu "yalpalama pozisyonu için baz eşleştirme kuralları aşağıda gösterilmiştir:

E. coli kromozomunda 86 tRNA geni vardır, ancak tüm olası duyu kodonlarını tanımak için yalnızca 47 farklı tRNA gereklidir. Örneğin, yalpalama tabanı eşleştirme kurallarına ve kodon tablosuna dayanarak, aşağıdaki tabloda gösterildiği gibi gereken minimum tRNA sayısını tahmin edebilirsiniz.

Her amino asit için kodonlar solda gösterilir (5' ila 3' arasında yazılır) ve aynı kökenli antikodonlar sağda gösterilir. Kodon ve antikodonun ilk iki bazının standart Watson-Crick baz eşleştirme kurallarıyla etkileştiğine, ancak antikodonun üçüncü bazının yalpalama kurallarıyla eşleşebileceğine dikkat edin. Bu kurallara dayanarak, mRNA'daki tüm duyu kodonlarını tanımak için minimum 32 tRNA'ya ihtiyaç vardır. Amino asitler, aynı kökenli tRNA'ya bir özel aminoasil-tRNA sentetaz veya tRNA'ya bağımlı bir amino asit modifikasyonu yoluyla [Woese ve diğerleri, 2000].

tRNA genleri. E. coli kromozomu üzerinde 86 tRNA geni vardır [Blattner ve diğerleri, 1997]. Bu nedenle, birçok tRNA geni gereksizdir. Fazlalık olan tRNA genleri, hücrede en bol bulunan tRNA'larla (en sık kullanılan kodonları tanıyan tRNA'lar) ve tek kopya tRNA'lar, daha az miktarda bulunan tRNA'ları (yani, nadiren kullanılan kodonları tanıyan tRNA'lar) kodlar.

Farklı kodonların kullanıldığı nispi miktar, farklı organizmalarda farklılık gösterir. Escherichia coli ve Salmonella enterica'da kodon kullanım tablosu aşağıda gösterilmiştir.


Aa-tRNA sentezinin ötesinde

Translasyondaki hataların rutin tespiti, sentetazların en iyi çabalarına rağmen, bazı yanlış yüklenmiş tRNA'ların kalite kontrolünün ilk engelini aşabildiğini gösterir. Protein sentezindeki bir sonraki adım, aa-tRNA'ların translasyon faktörleriyle ilişkilendirilmesini gerektirir ve bu, ek bir kontrol noktası sağlamak için kullanılır. EF-Tu ayrımı mutlak olmasa da (Min ve diğerleri 2003 Núñez ve diğerleri. 2004), hem öncül aynı kökenli olmayan tRNA'ları (yukarıya bakın) hem de diğer yanlış yüklenmiş tRNA türlerini ayırt edebilir (LaRiviere ve diğerleri 2001 Asahara ve Uhlenbeck 2002), başlatma faktörü 2, başlatıcı aa-tRNA'ları spesifik olarak bağlar (Mayer ve diğerleri, 2003). Son olarak, ribozomun kendisinin de aynı kökenli aa-tRNA'lara karşı bir dereceye kadar seçicilik sağlayabileceği öne sürülmüştür (Wolfson ve diğerleri, 2001). Belki de şaşırtıcı olmayan bir şekilde, bu çeşitli kalite kontrol mekanizmaları, doğal olmayan aa-tRNA'lara yöneliktir ve sentetik amino asitlerin eklenmesine nispeten duyarsızdır. Bu, çerçeve içi durdurma kodonlarına yanıt olarak sentetik amino asitlerin bölgeye özgü eş-dönüştürücü eklenmesi için hem bakteriyel hem de ökaryotik in vitro sistemlerin tasarlanmasına olanak sağlamıştır (Wang ve diğerleri, 2001 Chin ve diğerleri. 2003 Köhrer ve diğerleri. 2003 Mehl ve diğerleri. diğerleri 2003). Tüm bu sistemlerin ortak özelliği, uygun şekilde yeniden tasarlanmış substrat spesifikliklerine sahip aaRS'lerin varlığıdır (Kobayashi ve diğerleri, 2003). Genetik kodun bu sayısız genişlemesine uyum sağlamak için hücresel kalite kontrol makinelerinde daha fazla değişiklik yapılmasına gerek yoktur, bu da aa-tRNA sentezinin genetik kodun yorumlandığı sınırların belirlenmesinde nasıl en önemli faktör olduğunun grafik bir gösterimini sağlar.


Referanslar

Cavalcanti ARO, Neto BD, Ferreira R: Aminoasil-tRNA sentetaz sınıfları ve genetik koddaki hata minimizasyonu hakkında. J Teorisi Biol 2000, 204: 15-20. 10.1006/jtbi.2000.1082 10.1006/jtbi.2000.1082

Torabi N, Goodarzi H, Najafabadi HS: Amino asitleri kodlayan bir dizi hatayı en aza indirgeme durumu. J Teorisi Biol 2007, 244: 737-744. 10.1016/j.jtbi.2006.09.021 10.1016/j.jtbi.2006.09.021

Ling JQ, Reynolds N, Ibba M: Aminoasil-tRNA Sentezi ve Translasyonel Kalite Kontrolü. Ann Rev Mikrobiyol 2009, 63: 61-78. 10.1146/annurev.micro.091208.073210 10.1146/annurev.micro.091208.073210

Splan KE, Ignatov ME, Musier-Forsyth K: Transfer RNA, sınıf II prolil-tRNA sentetaz tarafından kullanılan düzenleme mekanizmasını modüle eder. J Biol Kimya 2008, 283: 7128-7134. 10.1074/jbc.M709902200 10.1074/jbc.M709902200

Yadavalli SS, Musier-Forsyth K, Ibba M: Protein sentezinde transfer öncesi düzenlemenin geri dönüşü. Proc Nat Acad Scie ABD 2008, 105: 19031-19032. 10.1073/pnas.0810781106 10.1073/pnas.0810781106

Martinis SA, Boniecki MT: tRNA sentetazlarında transfer öncesi ve sonrası düzenleme arasındaki denge. ŞUBAT Mektupları 2010, 584: 455-459. 10.1016/j.febslet.2009.11.071 10.1016/j.febslet.2009.11.071

Zhu B, Zhao MW, Eriani G, Wang ED: Atalardan kalma düzenleme özelliklerine sahip günümüz aminoasil-tRNA sentetazı. RNA 2007, 13: 15-21. 10.1261/rna.228707 10.1261/rna.228707

Zhou XL, Wang ED: İnsan hastalıkları ile ilgili mitokondriyal aminoasil-tRNA sentetazları. İlerleme Biyokimyası ve Biyofiziği 2008, 35: 853-858.

Yu CH, Liao JY, Zhou H, Qu LH: Sıçan mitokondriyal Ori L, atalardan kalma bir tRNA'ya benzeyen yeni bir küçük RNA'yı kodlar. Biochem Biophys Res 2008, 372: 634-638. 10.1016/j.bbrc.2008.05.092 10.1016/j.bbrc.2008.05.092

Seligmann H, Amzallag GN: Amino asit ve RNA arasındaki kimyasal etkileşimler: özgüllük düzeylerinin çokluğu, genetik kodun kökenini açıklar. Naturwissenschaften 2002, 89: 542-551.

Sonneborn TM: Gelişen genler ve proteinler. Akademik Basın, New York 1965.

Woese CR: Genetik kodda sıralayın. Proc Natl Acad Sci ABD 1965, 54: 71-75. 10.1073/pnas.54.1.71 10.1073/pnas.54.1.71

Woese CR: Genetik kodun evrimi üzerine. Proc Natl Acad Sci ABD 1965, 54: 1546-1552. 10.1073/pnas.54.6.1546 10.1073/pnas.54.6.1546

Massey SE: Genetik kodda hata minimizasyonu için nötr bir kaynak. J Mol Evol 2008, 67: 510-516. 10.1007/s00239-008-9167-4 10.1007/s00239-008-9167-4

Markham NR, Zuker M: Nükleik asit erime tahmini için DINAMelt web sunucusu. Nuk Asitler Res 2005, 33: W577-W581. 10.1093/nar/gki591 10.1093/nar/gki591

Markham NR, Zuker M: UNAFold: nükleik asit katlama ve hibrizasyon için yazılım. İçinde Biyoinformatik, Cilt II. Moleküler Biyolojide Metotlarda Yapı, Fonksiyonlar ve Uygulamalar, 453 Sayısı. Cilt 1. bölüm. Düzenleyen: Keith JM. Humana Press, Totowa, NJ 2008:3-31. ISBN 978-1-603271-428-9

Felder CE, Prilusky J, Silman I, Sussman JL: Proteinlerin dipol anları için bir sunucu veritabanı. Nuk Asitler Res 2007, 35: W512-W521. 10.1093/nar/gkm307 10.1093/nar/gkm307

Kantardjiev AA, Atanasov BP: PHEMTO: protein pH'a bağlı elektrik moment araçları. Nuk Asitler Res 2009, 37: W422-W427. 10.1093/nar/gkp336 10.1093/nar/gkp336

Effraim PR, Wang JN, Englander MT, Avins J, Leyh TS, Gonzalez RL, Cornish VW: Doğal amino asitler, ribozom tarafından verimli seçim için doğal tRNA'larına ihtiyaç duymazlar. Doğa Kimyası Biol 2009, 5: 947-953. 10.1038/nchembio.255 10.1038/nchembio.255

Björk GR, Ericson JU, Gustafsson CED, Hagervall TG, Jonsson YH, Wikstrom PM: RNA modifikasyonunu aktarın. Ann Rev Biyokimya 1987, 56: 263-285. 10.1146/annurev.bi.56.070187.001403 10.1146/annurev.bi.56.070187.001403

Suzuki T, Suzuki T, Wada T, Saigo K, Watanabe K: Mitokondriyal tRNA'ların bir bileşeni olarak taurin: taurin ve insan mitokondriyal hastalıklarının işlevlerine dair yeni görüşler. EBO J 2002, 21: 6581-6589. 10.1093/emboj/cdf656 10.1093/emboj/cdf656

Watanabe K: Aşırı termofilik bakterilerden ve hayvan mitokondrilerinden tRNA'ların translasyon fonksiyonunda modifiye edilmiş Nükleozitlerin rolü. Boğa Kimya Soc Japonya 2007, 80: 1253-1267. 10.1246/bcsj.80.1253 10.1246/bcsj.80.1253

Agris PF: Translasyona düzen getirme: transfer RNA antikodon alanı modifikasyonlarının katkıları. EMBO Raporları 2008, 9: 629-635. 10.1038/embor.2008.104 10.1038/embor.2008.104

Vendeix FAP, Dziergowska A, Gustilo EM, Graham WD, Sproat B, Malkiewicz A, Agris PF: Antikodon alanı modifikasyonları, ribozom aracılı kodon bağlanması için tRNA'ya katkıda bulunur. biyokimya 2008, 47: 6117-6129. 10.1021/bi702356j 10.1021/bi702356j

Ahel I, Korencic D, Ibba M, Soll D: Yanlış yüklenmiş tRNA'ların trans-düzenlenmesi. Proc Nat Acad Sci ABD 2003, 100: 15422-15427. 10.1073/pnas.2136934100 10.1073/pnas.2136934100

Beebe K, Sahte M, Merriman E, Schimmel P: Farklı tRNA sentetaz alanları aynı baz çiftini tanır. Doğa 2008, 451: 90-U14. 10.1038/nature06454 10.1038/nature06454

Safro MG, Moor NA: Kodazlar: 50 Yıl Sonra. Mol Biol 2009, 43: 211-222. 10.1134/S0026893309020046 10.1134/S0026893309020046

Schimmel P: tRNA sentetazlarının gelişimi ve genetik kod ve hastalıkla bağlantısı. Prot Sci 2008, 17: 1643-1652. 10.1110/ps.037242.108 10.1110/ps.037242.108

Martinis SA, Boniecki MT: tRNA sentetazlarında transfer öncesi ve sonrası düzenleme arasındaki denge. Şubat Mektupları 2010, 584: 455-459. 10.1016/j.febslet.2009.11.071 10.1016/j.febslet.2009.11.071

Lue SW, Kelley SO: Bir feshedilmiş düzenleme sitesi ile bir aminoasil-tRNA sentetaz. biyokimya 2005, 44: 3010-3016. 10.1021/bi047901v 10.1021/bi047901v

Roy H, Ling JQ, Alfonzo J, Ibba M: Mitokondriyal fenilalanil-tRNA sentetazın evrimi sırasında düzenleme aktivitesinin kaybı. J Biol Kimya 2005, 280: 38186-38192. 10.1074/jbc.M508281200 10.1074/jbc.M508281200


Videoyu izle: tRNa general function (Temmuz 2022).


Yorumlar:

  1. Mecage

    İçinde tüm çekicilik!

  2. Errol

    Bu arada, bu çok güzel ifade şu anda geliyor

  3. Maujind

    Müdahale ettiğim için özür dilerim ... Bu durumun farkındayım. Tartışacağız. Buraya veya PM'de yazın.

  4. Garrey

    Sonum, üzgünüm, bu doğru bir cevap değil. Başka kim, neyi isteyebilir?



Bir mesaj yaz